Os investigadores descodificaram uma enzima bacteriana crucial para a decomposição do estireno, um elemento utilizado na produção em grande volume de poliestireno, que tradicionalmente carece de métodos de reciclagem biotecnológicos.
O estudo do papel de uma enzima bacteriana específica abriu caminho para a degradação biotecnológica do estireno.
O poliestireno, composto por unidades de estireno, é o plástico mais utilizado em volume, frequentemente encontrado em materiais de embalagem. Ao contrário do PET, que pode ser produzido e reciclado através de métodos biotecnológicos, poliestireno a fabricação permanece estritamente química. Além disso, esse tipo de plástico não pode ser decomposto por meios biotecnológicos.
Os pesquisadores estão procurando maneiras de corrigir isso: uma equipe internacional liderada pelo Dr. Xiaodan Li, do Instituto Paul Scherrer, na Suíça, em colaboração com o professor Dirk Tischler, chefe do grupo de pesquisa em Biotecnologia Microbiana da Universidade Ruhr de Bochum, na Alemanha, decodificou um enzima bacteriana que desempenha um papel fundamental na degradação do estireno. Isso abre caminho para a aplicação biotecnológica. Os pesquisadores publicaram suas descobertas na revista Química da Natureza em artigo publicado em 14 de maio de 2024.
Estireno no meio ambiente
“Vários milhões de toneladas de estireno são produzidos e transportados todos os anos”, diz Dirk Tischler. “No processo, parte dele também é liberada involuntariamente no meio ambiente.” No entanto, esta não é a única fonte de estireno no ambiente: ocorre naturalmente no alcatrão de carvão e no alcatrão de lenhite, pode ocorrer em vestígios nos óleos essenciais de algumas plantas e é formado durante a decomposição do material vegetal. “Não surpreende, portanto, que os microrganismos tenham aprendido a manuseá-lo ou mesmo a metabolizá-lo”, afirma o pesquisador.
Dirk Tischler fazia parte de uma equipe de pesquisa internacional. Crédito: RUB, Marquard
Rápido, mas complexo: degradação microbiana do estireno
Bactérias e fungos, assim como o corpo humano, ativam o estireno com a ajuda do oxigênio e formam óxido de estireno. Embora o estireno em si seja tóxico, o óxido de estireno é ainda mais prejudicial. A metabolização rápida é, portanto, crucial. “Em alguns microrganismos, assim como no corpo humano, o epóxido formado por esse processo geralmente sofre conjugação com a glutationa, o que o torna mais solúvel em água e mais fácil de quebrar e excretar”, explica Dirk Tischler. “Esse processo é muito rápido, mas também muito caro para as células. Uma molécula de glutationa tem que ser sacrificada para cada molécula de óxido de estireno.”
A formação do conjugado de glutationa e se, ou melhor, como, a glutationa pode ser recuperada faz parte da pesquisa atual na Escola de Pós-Graduação MiCon da Universidade Ruhr Bochum, financiada pela Fundação Alemã de Pesquisa (DFG). Alguns microrganismos desenvolveram uma variante mais eficiente. Eles usam uma pequena proteína de membrana, nomeadamente óxido de estireno isomerase, para quebrar o epóxido.
Isomerases de óxido de estireno são mais eficientes
“Mesmo após o primeiro enriquecimento com óxido de estireno isomerase da bactéria do solo Rhodococcus, observamos sua cor avermelhada e mostramos que essa enzima está ligada à membrana”, explica Dirk Tischler. Ao longo dos anos, ele e sua equipe estudaram várias enzimas da família e as utilizaram principalmente em biocatálise. Todas essas isomerases de óxido de estireno têm alta eficiência catalítica, são muito rápidas e não requerem substâncias adicionais (co-substratos). Eles permitem, portanto, uma rápida desintoxicação do óxido de estireno tóxico no organismo e também uma potente aplicação biotecnológica no campo da síntese química fina.
“Para optimizar estes últimos, precisamos de compreender a sua função”, salienta Dirk Tischler. “Fizemos progressos consideráveis nesta área na nossa colaboração internacional entre investigadores da Suíça, Singapura, Holanda e Alemanha.” A equipe mostrou que a enzima existe na natureza como um trímero com três unidades idênticas. As análises estruturais revelaram que existe um cofator heme entre cada subunidade e que este está carregado com um íon de ferro. O heme constitui parte essencial da chamada bolsa ativa e é relevante para a fixação e conversão do substrato. O íon ferro do cofator heme ativa o substrato coordenando o oxigênio átomo do óxido de estireno. “Isso significa que uma nova função biológica do heme nas proteínas foi descrita de forma abrangente”, conclui Dirk Tischler.
Referência: “Base estrutural do rearranjo de Meinwald catalisado pela isomerase de óxido de estireno” por Basavraj Khanppnavar, Joel PS Choo, Peter-Leon Hagedoorn, Grigory Smolentsev, Saša Štefanić, Selvapravin Kumaran, Dirk Tischler, Fritz K. Winkler, Volodymyr M. Korkhov, Zhi Li, Richard A. Kammerer e Xiaodan Li, 14 de maio de 2024, Química da Natureza.
DOI: 10.1038/s41557-024-01523-y
